. Boletin de la Sociedad de Biología de Concepción. Sociedad de Biología de Concepción; Biology; Biology. Bol. Soc. Biol. Concepción, Chile. Tomo 64, 1993 y cois. (1961), el cual utiliza como sustrato acetiltiocolina iodada mM, disuelta en Tritón X-100 v/v. Como inhibidores específicos de BChE y de AChE se utilizó iso-OMPA 1 mM y BW 284c51 1 mM respectivamente. La actividad enzimática fue expresada en jamóles de colinesterasa hidrolizada por min (U). La concentración de proteínas fue determinada por el método de Lowry y cois. (1951), utilizando albúmina de suero de bovino como estánd


. Boletin de la Sociedad de Biología de Concepción. Sociedad de Biología de Concepción; Biology; Biology. Bol. Soc. Biol. Concepción, Chile. Tomo 64, 1993 y cois. (1961), el cual utiliza como sustrato acetiltiocolina iodada mM, disuelta en Tritón X-100 v/v. Como inhibidores específicos de BChE y de AChE se utilizó iso-OMPA 1 mM y BW 284c51 1 mM respectivamente. La actividad enzimática fue expresada en jamóles de colinesterasa hidrolizada por min (U). La concentración de proteínas fue determinada por el método de Lowry y cois. (1951), utilizando albúmina de suero de bovino como estándar. RESULTADOS Localización histoquímíca de la actividad colinesterásica En Diplodon chilensis chilensis la actividad colinesterásica se localiza en relación con el epitelio de revestimiento en el pie, gónada e intestino como una banda continua intensamente teñida que delimi- ta la superficie celular basal (Fig. la, flecha). Pre-. Please note that these images are extracted from scanned page images that may have been digitally enhanced for readability - coloration and appearance of these illustrations may not perfectly resemble the original Sociedad de Biología de Concepción; Sociedad de Bioquímica de Concepción; Universidad de Concepción. Concepción [Universidad de Concepción]


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